Hemoglobine is een eiwit dat in het bloed van mens en dier voorkomt, meestal in de rode bloedcellen. Hemoglobine is verantwoordelijk voor het transport van zuurstof en koolstofdioxide door het bloed. Rode bloedcellen zijn vrijwel gevuld met dit eiwit, het geeft aan bloed de rode kleur.

 

Dieren hebben verschillende soorten subketens van dit hemoglobine; zo is bijvoorbeeld voor de geboorte een foetaal hemoglobine aanwezig dat een hogere affiniteit heeft voor zuurstof, omdat de zuurstof moet worden onttrokken aan de hemoglobine van de moeder.

Het hemoglobinemolecuul bestaat uit 4 subeenheden of 'ketens' die 2 aan 2 identiek zijn. Elke subeenheid bevat een haem-molecuul (groen in het plaatje) dat in het midden, door vier liganden gebonden, een ijzerion bevat. Aan dit ijzerion (scheikundig element) wordt een zuurstofmolecuul gebonden met affiniteit (de sterkte waarmee twee macromoleculenof een kleineremolecule en een macromolecule, aan elkaar koppelen) die afhangt van de chemische omgeving van het hemoglobine

 

De sterkte waarmee de zuurstof gebonden is aan het hemoglobine wordt bepaald door:

  • de zuurgraad van de omgeving (basis of zuur)
  • aanwezigheid van 2,3-difosfoglyceraat (DPG)
  • de concentratie CO2. Een deel van CO2 wordt gebonden door de aminogroepen, er ontstaan dan carbamines. Deze carbamines bemoeilijken de binding van zuurstof en andersom.
  • de temperatuur.

Hierdoor zal het hemoglobine-molecuul over het algemeen zuurstof opnemen in de longen (o.a. basischer, minder CO2) en zuurstof afstaan in de weefsels (o.a. zuurder, meer CO2).

 

structuur van hemoglobine

 

U kunt een e-mailbericht met vragen of opmerkingen over deze website verzenden aan webmaster@dierenkliniek-willig.com.
Copyright © 2009 Dierenkliniek Willig
Laatst bijgewerkt: 12 juli 2009